Men løsningen på problemet ligger et godt stykke fram i tid, understreker doktorgradsstipendiat Ane Sandtrø ved Norges veterinærhøgskole. Aller først må hun få en bedre forståelse av hvordan laksen blir syk av IPN-virus (infeksiøs pankreas nekrose virus), og hun må bli bedre kjent med viruspartiklene. For det finnes flere varianter av dem: Milde, moderate og hissige.

- Det er de hissige stammene som har hovedansvaret for IPN-problemene i Norge og i andre land som driver med lakseoppdrett, og fører til akutt sykdom med høy dødelighet. De gir imidlertid helst problemer hos nylig klekket yngel eller hos nylig sjøsatt smolt, sier Sandtrø.

Fra milde til hissige

Tidligere forskning har vist at de milde, moderate og hissige IPN-virusstammene er forholdsvis like hverandre, og er derfor trolig nært beslektet.

- Kan det være slik at de hissige virusstammene har oppstått etter mutasjoner i de milde virusstammene?, spør Sandtrø.

For å få vite mer om dette studerer hun fisk som er kronisk infisert med klonede varianter av milde IPN-virusstammer, og ser på hvordan disse utvikler seg over tid i fisken. Hun ser også på hvordan viruset tilpasser seg vekst i cellekultur i laboratoriet. I dette arbeidet er det viktig at en starter med et mest mulig rent virusisolat, og hun bruker derfor virus som er laget i laboratoriet. Dette viruset er i utgangspunktet helt rent, det vil si at det har identisk genmateriale.

- Vi har imidlertid observert at IPN-viruset får nye mutasjoner svært raskt, og at enkelte aminosyrer muterer spesielt lett. Den ene aminosyren som har ansvaret for skiftet fra mild eller moderat til hissig har vi imidlertid ikke fått til å mutere under eksperimentelle forhold, slik at denne endringen antageligvis er en sjelden hendelse også under feltforhold.

Den viktige overflaten

IPN-viruset koder for fem ulike proteiner med forskjellige funksjoner. Det er det ytterste proteinet på viruset som er mest interessant for Sandtrø. VP2 kaller forskerne det, og det er aminosyreforskjeller i dette proteinet som skaper forskjellen på milde, moderate og hissige virus.

- Virusets overflatestruktur, altså VP2-proteinet, er viktig for hvordan viruset får kontakt med fiskecellene. Det er egenskaper på overflaten som gjør at et virus kan feste seg til vertsceller og trenge inn i dem for å formere seg.

- Overflaten er også viktig for hvordan immunsystemet angriper viruset og på den måten bygger opp immunitet, sier hun og håper at hun kan studere overflatestrukturen til virusene direkte ved hjelp av databehandling av bilder tatt med elektronmikroskop under ekstremt kraftig forstørrelse.

Tomme viruspartikler

Ved tradisjonell vaksine tilfører man en lav dose dødt eller ødelagt virus for å “lære opp” immunforsvaret til å bekjempe det samme viruset dersom det skulle angripe i levende tilstand. En risiko ved dette er at viruset ikke kan være ødelagt nok og dermed kan gi en motsatt effekt ved å utløse et sykdomsutbrudd.

Sandtrø og kollegene hennes ønsker i stedet å bruke tomme viruspartikler.

- Tomme viruspartikler kan produseres ved hjelp av bioteknologi, og benyttes som vaksiner. Disse vil i teorien være tryggere vaksiner enn for eksempel inaktiverte viruspartikler. Det er imidlertid viktig å vite om slike tomme viruspartikler beholder sin opprinnelige overflatestruktur, slik at vaksinert fisk senere kan kjenne igjen strukturen til et ekte IPN-virus.

Våren 2007 reiser Ane Sandtrø til USA for å fremstille slike tomme viruspartikler. Det vil skje i både insektsceller og i gjær og foregå ved Universitetet i Maryland, USA.

- Vi vil så studere overflatestrukturen til disse partiklene for å se i hvor stor grad de har beholdt samme overflatestruktur som fullstendige virus. Det vil være et viktig gjennombrudd, sier Ane Sandtrø.